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dc.contributor.advisorGómez Sampedro, Leidy Johanna
dc.coverage.spatialcead_-_medellín
dc.creatorCaro Vélez, Carlos Andrés
dc.date.accessioned2025-12-31T16:44:09Z
dc.date.available2025-12-31T16:44:09Z
dc.date.created2025-11-23
dc.identifier.urihttps://repository.unad.edu.co/handle/10596/78075
dc.description.abstractLas enfermedades metabólicas, como la diabetes mellitus tipo 2, representan un problema creciente de salud pública asociado con dietas ricas en carbohidratos de rápida digestión. En este contexto, la búsqueda de inhibidores naturales de enzimas digestivas y de compuestos antioxidantes derivados de fuentes no convencionales cobra especial relevancia. Este estudio evaluó las propiedades bioactivas de un hidrolizado proteico de Eisenia fetida (lombriz roja californiana), con énfasis en su potencial antidiabético y antioxidante, así como su comportamiento fisiológico durante la digestión in vitro y su modulación por matrices alimenticias. El hidrolizado se obtuvo mediante hidrólisis secuencial con Alcalasa y Flavourzyme, alcanzando un grado de hidrólisis moderado (~10 %) y un perfil peptídico predominante de 2–6 kDa. Se registraron valores elevados de actividad antioxidante, especialmente en ABTS (2138,3 ± 42,2 μmol ET/g proteína) y capacidad quelante de Fe²⁺ (25,6 ± 0,2 %). En los ensayos enzimáticos, el hidrolizado presentó una inhibición significativa de la α-amilasa (IC₅₀ = 3,6 mg/mL) con un modo de inhibición no competitivo, caracterizado por la reducción de Vₘₐₓ y una leve variación en Kₘ, mientras que la inhibición de la α-glucosidasa fue baja. La digestión in vitro demostró que su incorporación en matrices alimenticias puede modular la liberación de péptidos activos durante el tránsito gastrointestinal simulado. En conjunto, los resultados respaldan el potencial nutracéutico del hidrolizado de E. fetida como fuente de péptidos antioxidantes e inhibidores enzimáticos aplicables en el desarrollo de alimentos funcionales orientados al control de la glucemia postprandial.
dc.formatpdf
dc.titleObtención y caracterización de hidrolizados proteicos de Eisenia fetida con actividad inhibidora de enzimas amilolíticas y su aplicación en la digestión in vitro de productos alimentarios enriquecidos
dc.typeProyecto de investigación
dc.subject.keywordsPéptidos
dc.subject.keywordsAntioxidantes
dc.subject.keywordsNutracéuticos
dc.subject.keywordsBioactividad
dc.subject.keywordsDigestibilidad
dc.subject.keywords
dc.description.abstractenglishMetabolic diseases such as type 2 diabetes mellitus represent an increasing public health concern associated with diets rich in rapidly digestible carbohydrates. In this context, the search for natural inhibitors of digestive enzymes and antioxidant compounds derived from unconventional sources has gained special relevance. This study evaluated the bioactive properties of a protein hydrolysate from Eisenia fetida (red Californian earthworm), focusing on its antidiabetic and antioxidant potential, as well as its physiological behavior during in vitro digestion and modulation by food matrices. The hydrolysate was obtained through sequential hydrolysis using Alcalase and Flavourzyme, achieving a moderate degree of hydrolysis (~10%) and a predominant peptide profile of 2–6 kDa. High antioxidant activity was observed, particularly in the ABTS assay (2138.3 ± 42.2 μmol TE/g protein) and in Fe²⁺-chelating capacity (25.6 ± 0.2%). In enzymatic assays, the hydrolysate exhibited significant inhibition of α-amylase (IC₅₀ = 3.6 mg/mL) with a noncompetitive inhibition mode characterized by a reduction in Vₘₐₓ and a slight variation in Kₘ, whereas α-glucosidase inhibition was low. The in vitro digestion assay demonstrated that its incorporation into food matrices can modulate the release of active peptides during simulated gastrointestinal transit. Overall, the results support the nutraceutical potential of E. fetida hydrolysate as a source of antioxidant and enzyme-inhibitory peptides applicable to the development of functional foods aimed at postprandial glycemic control.
dc.subject.categoryBiotecnología


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