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Title: Evaluación de la actividad enzimática de pectinasa obtenida de la pulpa de guanábana (annona murucata l.) y chirimoya (annona cherimola l.) y su aplicación en la extracción de jugo
metadata.dc.creator: Cely Cely, Nelcy Mariana
García Ulloa, Nora Milena
metadata.dc.date.created: 2020-10-01
metadata.dc.subject.keywords: Actividad enzimática,
Enzimas
Pectinasa
Pectinas
Pulpa de frutas
metadata.dc.format.*: pdf
metadata.dc.type: Proyecto de investigación
Abstract: La pectinasa, es una de las enzimas utilizadas para degradar las sustancias pécticas, se obtiene principalmente de microorganismos y bacterias; sin embargo, dada la importancia en la industria alimenticia, es de interés explorar nuevas fuentes de obtención. La guanábana (Annona muricata L.) ha sido estudiada en estado de madurez medio (cáscara de color amarillo-verde); sin embargo, no se tienen registros de la extracción de pectinasas en su estado de madurez avanzado (oscurecimiento de la cáscara) ni la chirimoya (annona cherimola). Por lo anterior, es de interés estudiar frutas de la misma familia, y además explorar el uso de las frutas que no son aptas para el consumo humano. Por ello, el objetivo de la presente investigación fue determinar la extracción, cuantificación, purificación y actividad enzimática de la enzima pectinesterasa extraída de guanábana (annona muricata L) y chirimoya (annona cherimola) en dos estados fisiológicos (buen estado y mal estado). Se determinó que hay mayor contenido de enzima pectinasa en la chirimoya (annona cherimola), con respecto al encontrado en guanábana (annona muricata), pero los máximos niveles de actividad de pectinasa se encontraron en muestras de guanábana en mal estado y buen estado, extraídas en buffer de fosfato (2,17 ± 0,14 Ul/mL, y 1,92 ±0,29 Ul/mL), respectivamente. Además, las muestras con menor actividad enzimática fueron las muestras de chirimoya en sus dos estados con valores de 0,92 ± 0,14 Ul/mL, es decir que 1U es la cantidad de enzima que libera 1 μmol de ácido galacturónico a una temperatura óptima de 40°C. La pectinasa extraída fue activa a pH 4,0 donde las muestras que presentaron mayor actividad fueron chirimoya (annona cherimola), en buen estado, extraída en buffer acetato (27,33±0,29 Ul/mL), y guanábana (annona cherimola L.), en mal estado, extraída en buffer fosfato (27,00±0,87 Ul/mL) la capacidad de la enzima en la clarificación del jugo de mora se midió espectrofotométricamente a 660 nm dando como resultado que la enzima pectinasa extraída en este estudio es apta para clarificar un jugo de fruta.
Description: ANEXO 1 – Análisis estadístico Etapa 1: extracción de pectinesterasa de guanábana y chirimoya en buen y mal estado: Tabla 10.1.1: ANOVA para contenido de proteína por estados de fruta (GB-GM-CHB-CHM), Figura 10.1.1: Grafico Caja de Bigotes contenido de proteína VS estados de fruta (GB-GM-CHB-CHM); ANEXO 2 Etapa 2: purificación por solvente de pectinestereasa de guanábana y chirimoya en buen y mal estado, Tabla 10.2.1: ANOVA para contenido de proteína por Tipos de fruta (G – CH), Figura 10.2.2: Grafico Caja y Bigotes contenido de proteína VS estado de fruta, ANEXO 3: Etapa 3: Purificación de la enzima por cromatografía de intercambio iónico (CII), Tabla 10.3.1: ANOVA para Mg proteína por Estado de fruta, Figura10.3.3: Grafico caja y bigotes contenido de proteína después de purificación por CII con respecto al estado de la fruta.
URI: https://repository.unad.edu.co/handle/10596/36468
metadata.dc.subject.category: Química
metadata.dc.coverage.spatial: cead_-_josé_acevedo_y_gómez
Appears in Collections:Profesional en Química

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