Evaluación de la Alcalasa estabilizada en soportes silíceos por el proceso sol-gel, para la obtención de hidrolizados antioxidantes a partir de vísceras de tilapia

Abstract

El uso de enzimas a nivel industrial es limitado porque la mayoría de las enzimas tienen una vida útil baja y su reutilización es un desafío. La inmovilización es una técnica poderosa para superar estas desventajas y obtener biocatalizadores reutilizables con alta estabilidad. Esta investigación tuvo como objetivo determinar las condiciones óptimas para hidrolizar vísceras de tilapia roja (VTR) utilizando Alcalasa 2.4L inmovilizada (ALCI). Se realizó la encapsulación sol-gel de Alcalasa 2.4L y se utilizó un diseño experimental de superficie de respuesta central compuesto rotable para identificar las mejores condiciones operativas para la enzima inmovilizada, utilizando como factores un pH entre 8 y 10 y una temperatura entre 50 y 70 °C y la actividad catalítica como variable de respuesta. Bajo las mejores condiciones de operación, se llevó a cabo la hidrólisis de proteínas de VTR y se comparó con la cinética de reacción de la enzima libre. Los resultados mostraron que las mejores condiciones para la reacción de la ALCI con el VTR fueron 70°C y pH 10, bajo las cuales se logró una GH de 14% con 3 horas de reacción. Por otro lado, se encontró que con la inmovilización, la Alcalasa pierde un 33% de su actividad catalítica, pero mejora su estabilidad bajo las condiciones de reacción en comparación con la enzima libre. La mayor actividad antioxidante se logró con un DH de 18,7%, obteniendo valores de 901,10 ± 15,01 y 88,98 ± 2,62 para ABTS y FRAP, respectivamente. Estos resultados demuestran la viabilidad de utilizar Alcalase 2.4L inmovilizado obtener compuestos antioxidantes a partir de vísceras de pescado como estrategia de revalorización de estos productos, con un sistema que podría ser reciclado y reutilizado después del almacenamiento.